Les charges électriques et leurs transferts régulent la forme et l'activité de nombreuses protéines. Un changement de forme ou d'activité peut entraîner des pathologies graves tels que les cancers ou les maladies à prion. Mais comment extraire la distribution de charge d'une protéine noyée dans un milieu contenant une multitude de molécules et d'ions différents ? Une solution consiste à étudier la molécule isolée dans le vide. Mais alors comment sonder ses charges ?

En associant spectrométrie de masse et spectroscopie laser, les chercheurs du laboratoire de Spectrométrie ionique et moléculaire (CNRS/Université Lyon 1) en collaboration avec le laboratoire Sciences analytiques (CNRS/Université Lyon 1) ont mesuré le spectre d'excitation électronique d'une protéine isolée. Cette première mondiale donne une signature de l'état d'ionisation (c'est-à-dire une cartographie des charges électriques) des tyrosines dans la protéine. La tyrosine, l'un des 20 acides aminés qui constituent les protéines, est un centre actif car elle cède facilement un proton en faisant apparaître une charge négative.

Cette ionisation intervient dans l'action de nombreuses enzymes. En répétant la mesure à intervalles de temps réguliers, il sera désormais possible de suivre au plus près ce genre de réaction, dans un environnement totalement isolé. Ce regard de physicien sur les mécanismes biologiques fondamentaux dans le vide devrait permettre de mieux comprendre et contrôler les réactions biologiques in vivo.

Références :

UV-Spectroscopy of Peptide and Protein Polyanions in vacuo: Signature of the Ionization State of Tyrosine, L. Joly, R. Antoine, A. R. Allouche, M. Broyer, J. Lemoine et P. Dugourd, J. Am. Chem. Soc., 11 juillet 2007.